目前为止，已从上百种细菌体内分离纯化出
PPK，而对真核生物体内
PPK
的研究不多.有研究者
从假丝酵母 (Candida sp.) 和盘基网柄菌
(D. discoideum)中发现了
PPK
的存在.研究发现盘基网
柄菌的 PPK 具有
1050
个氨基酸残基，而大肠杆菌
的 PPK
只有
688
个氨基酸残基，其氨基端多出的
370
多个氨基酸残基与大肠杆菌的
PPK
蛋白无同
源性(Rao
et
al.，
2009).可以推断在蛋白结构上真
核生物 PPK 和原核生物的
PPK
是有差异的.大肠杆
菌的 PPK
结构分析显示其
PPK
是一个具有
4
个结
构域的二聚体，其活性位点位于一个
ATP
结合口袋
(ABP)的结构通道内，通道调节着
poly⁃P
的迁移
(Brown and Kornberg，
2008).Kornberg 对
PPK
结构
分析发现，ABP 有可能是
PPK
抑制因子的靶位点，
一旦抑制因子与
ABP
结合就会破坏
PPK
二聚体结
构致使 PPK 失活(Brown
and Kornberg， 2008). Kumble 等研究表明，在大肠杆菌形成
poly⁃P
的过程
中，ATP
末端磷酸基团先被转移到
PPK
的组氨酸残
基 H441
和
H460
上形成一个磷酸酶中介体，随后，
在
PPK
的催化下，使
poly⁃P
的链长增加.
一旦对
H441
和
H460
进行定点诱变发现突变体蛋白不具
有合成 poly⁃P 的能力.对变铅青链霉菌(S.lividans)
的组氨酸标签蛋白分析发现其
PPK
与大肠杆菌的
PPK
具有相似的酶学特性，所不同的是
S.lividans
的
磷酸酶中介体可能是 ATP 的末端磷酸基团被转移
到保守组氨酸残基 H517 和
H536
上而形成的.